150.

Costa M. S., Ferreira M. M. C., "Estudo teórico da interação existente entre o heme e a artemisinina" ["Theoretical study of interactions between heme and artemisinin"]. São Pedro, SP, 20-23/11/2005: XIII Simpósio Brasileiro de Química Teórica (XIII SBQT) [13th Brazilian Symposium of Theoretical Chemistry], Livro de Resumos [Book of Abstracts], 148. Poster 148.



Português
 

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ESTUDO TEÓRICO DA INTERAÇÃO EXISTENTE ENTRE O HEME E A ARTEMISININA

Mírian S. Costa (PG), Márcia M. C. Ferreira (PQ)*
*marcia@iqm.unicamp.br

Instituto de Química / Universidade Estadual de Campinas - Unicamp / Campinas – SP / CEP: 13083-970

Palavras Chave: artemisinina, heme, cálculo semi-empírico.
             No  desenvolvimento  e  descobrimento   de   uma   droga   é   de  suma   importância  conhecer  seu
mecanismo de ação,  pois auxilia no desenvolvimento de novas drogas mais efetivas.  Normalmente  a droga
tem seu efeito mediado por  um  alvo  específico,  um receptor.  Caso a estrutura do complexo droga-receptor
seja  conhecida,  as  interações  entre  a  droga,  que  no estudo  em questão é a artemisinina,  e  o  receptor
(heme) podem ser investigadas com mais detalhes.   O  objetivo  deste  trabalho foi investigar teoricamente a
interação existente  entre  a  artemisinina  (QHS)  e  o  heme,  estudando  a  barreira de rotação entre ambos.
Durante esta etapa utilizaram-se  os  programas  SPARTAN  e  TITAN,  com  o  método  semi-empírico  PM3.
Existem  vários  estudos  a  respeito   da   interação   heme-artemisinina.  Tonmunphean   e   colaboradores1,2
estudaram a interação entre a artemisinina e  29  derivados e o heme,  e  entre  a  artemisinina  e  cinco tipos
diferentes  de estruturas do heme.  Cheng e colaboradores3  analisaram a interação existente entre o heme e
23  análogos  da  artemisinina.    Pinheiro  e  colaboradores4,  pertencentes   ao   nosso  grupo  de  pesquisa,
analisaram a  interação existente  entre  a  artemisinina  e  quatro  análogos da mesma com o heme.  Para os
cálculos à vácuo,  observou-se que a região de menor energia entre o heme e a artemisinina compreende ao
ângulos  de  rotação  entre  20,00  e  80,59º.  Foi  feito  o refinamento  da barreira rotacional  neste  intervalo,
obtendo  a  menor  energia   (DHf = -100,86 kcal mol-1)  existente  no  complexo  QHS-heme  corresponde  ao
ângulo  de  rotação   51,90º.    Na  configuração  de  menor  energia  entre  o  heme  e  a  artemisinina  foram
encontradas 22 interações C-H...p que estão de acordo com os valores permitidos de 2,0 Å a 3,0 Å (erros de
± 0.1 Å).  Analisando o potencial eletrostático da conformação mais estável do complexo  QHS-heme, tem-se
uma  idéia  da  distribuição  das  regiões  polares  (em  vermelho),  a  qual encontra-se  ao  redor  da  ligação
peróxido.   As partes polares e hidrofóbicas  (grupos metil)  do  fármaco  estão  respetivamente  direcionadas
para  as  partes  polares   (área  central  Fe-N)   e   hidrofóbicas   (grupos  metil  e  etil)   do   receptor   heme.
Basicamente somente o anel da porfirina e quatro átomos da artemisinina foram fixados.   Devido  os  grupos
propionatos do heme estarem fixos durante  os cálculos em questão,  não se observaram interações efetivas
entre os átomos de oxigênio destes grupos com os átomos de hidrogênio da artemisinina.  A conformação de
menor  energia   do   complexo   solvatado   heme-QHS   possui   seis   ligações  hidrogênio  com  os  grupos
propionatos.  Estas ligações  hidrogênio  conferem  estabilidade  ao  complexo,  gerando  uma  estrutura que
possui menor calor de formação  (DHf = -700,168 kcal mol-1)  que aquela realizada com cálculos à vácuo.



Figura: A:  Estrutura da artemisinina.  B: Conformação de menor energia entre artemisinina-heme, onde os
átomos  do  ângulo  diedro  estâo  destacados.  C:  Potencial  eletrostático  para  a conformação de menor
energia.  D:  Conformação de menor energia para o complexo heme-QHS solvatado,  onde as ligações  de
hidrogênio estão em verde.

1Tonmunphean,  S.;   Parasuk,  V.;   Kokpol,  S.  J. Mol. Mod.,   7,   26-33,  2001.   /   2Tonmunphean,  S.;
Parasuk, V.;  Kokpol, S. Quant. Struct. Act. Relat., 19, 475-483, 2000.  / 3Cheng, F.; Shen, J.; Luo, X.; Zhu,
R.; Gu, J.; Ji, R.;  Jiang, H.; Chen, K.  Bioorg. Med. Chem., 10, 2883-2891, 2002.  /  4Pinheiro, J. C.;  Kiralj,
R.; Ferreira, M. M. C. QSAR Comb. Sci., 22, 830-842, 2003.



English
 

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THEORETICAL STUDY OF INTERACTONS BETWEEN HEME AND ARTEMISININ

Mírian S. Costa (PG), Márcia M. C. Ferreira (PQ)*
*marcia@iqm.unicamp.br

Instituto de Química / Universidade Estadual de Campinas - Unicamp / Campinas – SP / CEP: 13083-970

Key Words: artemisinin, heme, semi-empirical calculations.
             The mechanism  of  a  drug action is much important in  drug discovery and development because this
knowledge can  help  in  development  of  more  effective drugs.   Usually a drug action  is  mediated by  some
specific target, a receptor.  When the structure of a drug-receptor complex is known,  the interactions between
the drug (in this case artemisinin)  and the receptor can be investigated with more details.  The purpose of this
work is to study interactions between artemisinin (QHS) and heme theoretically,  by investigating the rotational
barrier between the two molecules.   During this phase of the research,  programs SPARTAN and TITAN were
used,  applying  the  semi-empirical  method  PM3.   There  are various studies dealing  with  heme-artemisinin
interactions.   Tonmunphean  and   collaborator1,2  studied   interactions   between  artemisinin  and  29  heme
derivatives, and  also  between  artemisinin   and   five  different  heme  structures.  Cheng  and  collaborators3
analyzed the interactions between heme and 23 artemisinin analogues.   Pinheiro and collaborators from  our
research group,  analyzed the interaction of artemisinin and its four analogues with heme.   For calculations  in
vacuum,   it was observed that the region of  the lower energy for  heme-artemisinin complex  corresponded  to
the angle of  rotation varying  from  20.00  to  80.59º.  The  refinement of the rotational barrier calculations was
made for this interval,   by  which  the  minium  energy  (DHf = -100.86 kcal mol-1)  was  obtained  for the  QHS-
artemisinin complex, and the corresponding rotational angle was 51.90º.  There were  22  C-H...p  interactions
observed at allowed distances from  2.0  to  3.0 Å  (errors  of  ± 0.1 Å)  in the minimum energy conformer of the
heme-artemisinine complex. When analyzing the electrostatic potential of this most stable coplex conformation,
one can have an idea of the distribution  of  polar regions  (in red),  which are around the peroxyde bond.  The
polar and hydrophobic (methyl groups) parts of  the drug are directioned towards the respective polar  (central
Fe-N area) and hydrophobic  (methyl and ethyl groups)  parts of  the heme receptor.   Only  the porphyrin  ring
and four artemisinin  atoms were fixed in calculations.  Since  the propionate groups stood mainly  fixed during
the calculations,   there were not  observed  interactions between  the  oxygen atoms  from  these groups  and
artemisinin hydrogen atoms.   The  minimum energy  conformation  of  the  solvated  QHS-heme  complex  has
six  hydrogen  bonds  involving  the  propionate groups.   These  hydrogen  bonds  contribute  to  the  complex
stability, by which the structure has even lower heat of formation (DHf = -700,168 kcal mol-1) than it had
in calculations in vacuum.



Figure: A:  The structure of artemisinine.  B:  The minimum energy stucture of artemisinin-heme complex, with
marked atoms to define the dihedral angle.   C:   Electrostatic potencial  for the minimum energy conformation.
D:  The minimum energy conformation of solvated QHS-heme complex, with hidrogen bonds marked green.

1Tonmunphean,  S.;   Parasuk,   V.;   Kokpol,  S. J.  Mol.  Mod.,   7,   26-33,  2001.     /   2Tonmunphean,  S.;
Parasuk, V.;  Kokpol, S. Quant. Struct. Act. Relat., 19, 475-483, 2000.   / 3Cheng, F.;  Shen, J.;  Luo, X.; Zhu,
R.; Gu, J.; Ji, R.;  Jiang, H.; Chen, K.   Bioorg.  Med.  Chem., 10, 2883-2891, 2002.   /   4Pinheiro, J. C.;  Kiralj,
R.; Ferreira, M. M. C. QSAR Comb. Sci., 22, 830-842, 2003.